什么是酶活性中心?区别竞争性抑制与非竞争性抑制?

一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：第一个是结合部位,酶的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位,底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化.组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同肽链上,而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分.
竞争性抑制（competitive inhibition）：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用.这种抑制使得Km增大,而Vmax不变.
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制.
非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数