如何看待蛋白质二级结构的可变性?

一般认为,驱动蛋白质折叠的主要动力是熵效应.折叠的结果是疏水基团埋藏在蛋白质分子内部,亲水基团暴露在分子表面.在形成分子疏水核心的同时,必然有一部分主链埋藏进了里面,而主链是高度亲水的.这就形成了矛盾.那么,解决这一矛盾的方法就是将处于分子内部的亲水基团用氢键中和.正是这种能量中和平衡中,蛋白质的主链折叠产生由氢键维系的有规则的构象,称为蛋白质的二级结构.
常见的结构有这些.
（一）α螺旋
α螺旋式蛋白质中最常见‘最典型、含量最丰富的二级结构元件.α螺旋是一种重复性的结构,每圈螺旋占3.6个氨基酸残基,沿螺旋方向上升0.54nm.残基的侧链伸向外侧.相邻螺圈之间形成氢键,氢键取向几乎与螺旋轴平行.
α螺旋本身是一个偶极矩,相当于在N末端积累了部分正电荷,在C末端积累了部分负电荷.
蛋白质中几乎所有的α螺旋都是右手的手性.不过,需要注意,右手α螺旋和左手α螺旋并不是对映体哦.
α螺旋的稳定性由R基的电荷性质、大小决定.
（二）β折叠片
由局部的协同性氢键形成,称为β折叠片.
β折叠片也是一种重复性结构,折叠片上的侧链都是垂直于折叠片的平面,并交替从平面上下二侧伸出.
折叠片可以有两种形式,一是平行式,另一种是反向平行式.
在纤维状蛋白质中,主要是反向平行式的β折叠片形式的蛋白质.
（三）β转角和β突起
自然界中的蛋白质多数是球状蛋白质（注意,不等同于球蛋白）.因此多肽链必须具有弯曲、回折和重新定位的能力,以便形成结实、球状的结构.
β转角时一种非重复性的结构,间临蛋白质的N-H和O形成氢键使得肽链发生弯曲.
目前发现的β转角多数都处在蛋白质分子的表面,因为在表面改变多肽链的方向阻力比较小.
β突起是一种小片的非重复性结构,能单独存在,但,大多数经常作为反向平行的β折叠片中的一种不规则情况而存在.
（四）无规卷曲
它是泛指那些没有纳入以上三种形式的二级结构.
这里,我只说明一点,无规卷曲只是这一大类二级结构的统称,其本身并不能代表什么,其实,大多数的无规卷曲并不是无规则的,也不是卷曲的.
谢谢!
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维持蛋白质二级结构稳定性的因素主要有氢键、二硫键、疏水作用力以及共价键.
以上这些结构力都不如离子键那么强力,所以,对结构的保持有一定的局限性,这就导致了蛋白质二级结构的可变性.
1）可变性的意义
蛋白质的二级结构的可变性有多重生物学意义.首先,蛋白质的降解需要先将蛋白质的折叠、螺旋打破,形成多肽链,才能有利于蛋白酶的催化.第二,绝大多数酶类都是蛋白质,在酶活性的调节里,有一种调节相当普遍,通过调节分子与酶的作用,改变酶的构象,从而导致酶活性的抑制或加强,在改变构象的过程中,其二级结构的改变是基础.另外,物质的主动运输与蛋白质的二级结构改变密切相关,肌肉的收缩过程也牵涉到蛋白质二级结构的改变,这两点请参考细胞生物学相关书籍.
2）可变性的内容
可变性主要是折叠片、螺旋片之间的相对滑动也转角的角度变化.这些变化都是耗能过程,需要ATP水解提供能量.