1、请简述蛋白质一、二、三、四级结构的内容,并说明其主要维系力.2、请叙述蛋白质α—螺旋,β—折叠,β—转角结构的主要内容及参数.3、蛋白质含量的测定方法有哪些,其主要原理是什么?4、蛋白质相对分子质量测定的方法有哪些,其主要原理是什么?5、什么是蛋白质的沉淀作用,引起蛋白质沉淀的因素有哪些?6、什么是蛋白质的变性作用,引起蛋白质变性的因素有哪些?7、蛋白质的变性作用与沉淀作用之间有什么关系,分别列举一到两个蛋白质沉淀变性、变性不沉淀及沉淀不变性的例子.如果可能的话,请简短一些,不可能就不用简短了.

手打~没功劳也有苦劳~
①
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置.(肽键)
二级结构：蛋白质分子局区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式.（H键）
三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象.（主要是弱相互作用力,包括H键,范德华力,疏水作用,盐键）
四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链,以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构.（二硫键）
②
α螺旋：蛋白质中常见的二级结构,每隔3.6个残基,螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°；
β折叠：是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键,在β-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与β-折叠的长轴呈垂直关.包括平行结构和反平行两种类型
β转角：又称发夹结构,含四个氨基酸残基,不稳定的环状结构,多位于球状蛋白分子表面
③
主要用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量（其他还有化学组成测定法,渗透压法,扩散法,沉降分析法,凝胶过滤法）
SDS是一种阴离子表面活性剂,在一定的条件下,它能打开蛋白质氢键和疏水键,并按比例地结合到这些蛋白质分子上形成带负电荷的蛋白质-SDS复合物,每克蛋白质一般结合1.4克SDS.
⑤
沉淀指破坏蛋白质胶体性质聚集而成沉淀
因素：中核电荷（盐析法）脱去水化层（有机溶剂沉淀,盐析）带负电蛋白质与重金属阳离子结合,带正电蛋白质与酸根负离子结合,加热变性沉淀
⑥
变性指在物理化学因素影响下,次级键破坏,天然构象解体（变性不涉及共价键破坏,一级结构完好）
因素（物理）：加热（70-100度）,紫外线,超声波
（化学）：强酸碱,有机溶剂,脲,胍,SDS,重金属盐,苦味酸,三氯乙酸
⑦
沉淀可以是由蛋白质变性从而产生沉淀（通俗说就是药品加少了沉淀,加多了变性）
盐析法（nacl）,乙醇粗提蛋白质 是沉淀不是变性
变性蛋白溶解度降低,易成沉淀（但在碱溶液,尿素,胍等变性因素存在时蛋白质依旧保持溶解状态）