依据Ig肽链上氨基酸的种类和排列顺序是否多变,可将Ig分为（）,（）两区

免疫球蛋白(Ig)：指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白.这类球蛋白过去也称为γ球蛋白,主要存在于血液和其他分泌液中,也可作为抗原识别受体存在于B细胞膜上.
免疫球蛋白的功能区：Ig分子的多肽链因链内二硫键连接而将肽链折叠成几个球形结构,并与相应功能有关,故称为免疫球蛋白的功能区.每条L链有二个功能区：可变区（VL区）和稳定区（CL区）.IgG、IgA和IgD的每条H链有四个功能区：一个可变区（VH区）和三个稳定区（CH1、2、3区）.IgM和IgE多一个恒定区CH4.
免疫球蛋白的酶解片段：免疫球蛋白用木瓜蛋白酶水解,可将其从铰链区二硫键的N端部位切断,得到三个片段：二个相同的可与抗原结合的片段称为Fab 片段；一个可结晶的片段称为Fc片段.用胃蛋白酶水解,可从铰链区二硫键的近C端部位切断免疫球蛋白,得到一个大分子的双体Fab 片段称为F（ab’）2 ；以及数个小分子无生物学活性的Fc碎片称为 pFc’片段.
免疫球蛋白的血清型：免疫球蛋白本身具有免疫原性,每个免疫球蛋白分子上带有多种抗原决定簇,用于免疫异种动物、同种异体动物或自身均可引起免疫应答,产生相应抗体,并用血清学方法检测,故称为免疫球蛋白的血清型.免疫球蛋白主要有三种血清型：同种型、同种异型和独特型.
Ig同种型：指同一物种所有个体Ig分子所共有的抗原特异性.同种型抗原决定簇存在于Ig的恒定区.根据重链同种型抗原特异性的不同将Ig分为五类.根据轻链同种型抗原的不同可将轻链分为两型.
Ig同种异型：指同一物种不同个体之间的同类Ig分子所具有的不同抗原特异性.同种异型抗原决定簇由重链或轻链恒定区的一个或数个氨基酸决定,因其具有个体特异性,因此可作为遗传标记.
Ig的独特型（Id）：指同一个体内不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区所具有的抗原特异性.独特型抗原决定簇由Ig超变区特有的氨基酸序列和构型决定.独特型抗体刺激异种、同种异体甚至自身均可产生相应抗体,即抗独特型抗体（AId）.由独特型抗体和抗独特型抗体组成的网络（Id-AId网络）在免疫应答的调节中具有重要作用.
(一)基本结构：由二条相同的重链和轻链构成的对称四肽链（链接：图1免疫球蛋白）.X射线晶体结构分析发现,IgG分子由三个相同大小的节段组成,位于上端（N端）的两个臂,各含一条轻链和一条重链的1/2,由易弯曲的铰链区连接到主干上（两条重链的各1/2）,形成一个“Y”形分子,称为Ig分子的单体,是构成Ig分子的基本单位.在二条H链间、H链和L链间、以及四条肽链内部都有二硫键相连,形成多个球形结构,构成不同的功能区.
(二) Ig功能区：
1．L链功能区：VL、CL.
2．H链功能区：VH、CH1、CH2、CH3、CH4（IgM、IgE）.
3．铰链区：位于CH1与CH2之间的特殊部分.特点：富含脯氨酸,有弹性,能伸展、折叠、转动.
4．功能区数目：轻链2个；IgG、IgA、IgD重链各4个；IgM、IgE重链各5个.
（三）各功能区的主要功能：
1．VL、VH：特异性结合抗原.独特型抗原决定簇所在.
2．CH1：Ig遗传标记所在.
3．IgG的CH2、IgM的CH3：结合补体C1q,经典途径激活补体.
4．IgG的CH3、IgE的CH4：亲细胞活性.
（1）IgG 通过CH3（Fc段）可与巨噬细胞、NK细胞和嗜中性粒细胞表面的Fcγ受体结合,促进这些细胞对靶细胞的吞噬和杀伤,该作用称为抗体的调理作用和ADCC效应.
（2）IgE通过CH4（Fc段）可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的Fcε受体结合,促进这些细胞脱颗粒,释放一系列生物活性物质,介导I型超敏反应.