有关胃蛋白酶的几个问题

1一种.
2胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时,具有一定的氨基酸序列特异性.例如,它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；]而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时,则不能有效地对此肽键进行剪切.]这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键.
胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性,其最适pH值约为3.在中性或碱性pH值的溶液中,胃蛋白酶会发生解链而丧失活性.
3胃蛋白酶先是表达为酶原,即胃蛋白酶原.胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体,其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸.
在胃中,胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原.这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活.当胃对食物进行消化时,在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下,启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放.在盐酸所创造的酸性环境中,胃蛋白酶原发生去折叠,使得其可以以自催化方式对自身进行剪切,从而生成具有活性的胃蛋白酶.随后,生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切,将44个氨基酸残基切去,产生更多的胃蛋白酶.
这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制,避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化,是一种保护机制.