ATP合酶的转运机制是什么

问题描述:

ATP合酶的转运机制是什么

现在被人们广泛接受的是1997年的诺贝尔化学奖的获得者Paul Boyer 最早提出的“结合变化机制”(binding change mechanism)。质子流经过CF0时,释放能量,直接推动多肽iii以及与其相连的γ和ε多肽旋转,于是带动β多肽转动,构想循环的变化。

科技名词定义
中文名称:ATP合酶 英文名称:ATP synthase 其他名称:F型ATP酶(F-type ATPase);F0F1-ATP酶(F0F1-ATPase,F0F1复合物(F0F1 complex,F型ATP酶(F-type ATPase) 定义1:编号:EC 3.6.3.14.位于线粒体内膜基质一边,由F0和F1构成的复合体.是一种ATP驱动的质子运输体,当质子顺电化学梯度流动时催化ATP的合成;当没有氢离子梯度通过质子通道F0时,F1的作用是催化ATP的水解.应用学科:生物化学与分子生物学(一级学科);酶(二级学科) 定义2:结合于线粒体内膜、叶绿体类囊体膜和细菌质膜上由多亚基组成的复合物.在氧化磷酸化和光合磷酸化过程可催化ATP的合成.应用学科:细胞生物学(一级学科);细胞生理(二级学科)
ATP合酶的存在和运动
  ATP合酶广泛存在于线粒体、叶绿体、原核藻、异养菌和光合细菌中,是生物体能量代谢的关键酶.该酶分别位于类囊体膜、质膜或线粒体内膜上,参与氧化磷酸化与光合磷酸化反应,在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”——ATP.ATP合酶的F0部分比鞭毛的动力结构的直径将近小一半.鞭毛的运动要经过几百个步骤,而ATP合酶的运动只需要几步.
ATP合酶的结构组成
  不同来源的ATP合酶基本上有相同的亚基组成和结构,由突出于膜外的F1和嵌于膜内的Fo(Fo右下角的注脚为英文字母“o”而不是"零")两部分组成(在叶绿体内分别叫做CF1和CFo).F1部分由5种亚基组成,分别是α、β、γ、δ和ε亚基[动物线粒体F1还有寡霉素敏感蛋白(OSCP)亚基和抑制蛋白].F1有6个核苷酸结合位点,其中3个为催化位点,催化ATP的合成或水解.Fo嵌合在膜上,是一个疏水蛋白复合体,形成一个跨膜质子通道.在细菌中,Fo由a、b和c 3种亚基组成,蓝绿藻中为a、b、b'和c亚基,在叶绿体内与之相对应的是Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ4种亚基,线粒体ATP合酶的Fo更为复杂.原核生物及叶绿体F1各亚基的准量关系为α3β3γδε,总分子量约400±24kD.Fo各亚基的准量关系只有细菌的被确切定为ab2c10~12,推测叶绿体Fo各亚基最小准量关系为Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ12,总分子量约为160 kD.  F1是酶的膜外部分,3个α亚基与3个β亚基交替排列,形成一个对称的橘瓣状结构.Fo嵌在膜上,a亚基和b亚基二聚体排列在12个c亚基形成的环的外侧.膜内和膜外的两部分由γ、ε、δ和b2等几个小亚基组成的颈部结构连接起来.连接Fo和F1的颈部结构可以分为两部分:γ和ε亚基组成的位于酶的*部位的“转子(rotor)”以及δ和b2等亚基组成的“定子(stator)”.在合成或水解ATP的过程中,γ和ε亚基在通过F0的质子流的推动下旋转,依次与3个β亚基作用,调节β亚基上催化位点的构象变化;“定子”δ和b亚基比位于酶*的颈部结构细得多,在一侧将α3β3与Fo连接起来.