1.一个酶作用于多种底物时,其天然底物的Km值应该是（） A 最大 B 与其它底物Km值相同 C最小 D居中

仅提供思路
第一题
不同的酶具有不同Km值,它是酶的一个重要的特征物理常数.
Km值只是在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的Km值.其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物.
Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高.
第二题
不可逆抑制剂
以共价键与酶蛋白中的必需基团结合,而使酶失活,抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去
非竞争性抑制剂
底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；
抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响.
竞争性抑制剂
一种最常见的酶活性的抑制作用,抑制剂与底物竞争,从而阻止底物与酶的结合.
可以通过增加底物浓度来解除这种抑制.
反竞争性抑制剂
米氏常数减小,最大反应速度减小.（Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变.）
抑制剂只与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用.
（抑制剂不能与游离酶相结合,而只能与络合物ES相结合生成ESI络合物）
第三题
高等动植物不饱和脂肪酸,几乎都具有相同的几何构型,而且都属于顺式,只有极少数属于反式.
第四题
全酶=酶蛋白+辅因子 　　辅因子主要指金属离子、辅酶和辅基.
辅因子可以被许多酶所利用（即没有特异性）