酶催化作用有什么特点

（一）高度特异性（专一性）\x0d指酶对所作用的底物有严格的选择性.一种酶只能对一种底物或某一类物质起催化作用,而其它化学催化剂一般对底物要求不严格.如：H+可以催化淀粉、脂肪、蔗糖、蛋白质等水解,而蛋白酶只能催化蛋白质水解,对淀粉、脂肪、蔗糖却无催化特性.\x0d根据酶对底物的选择程度不同,将酶作用的专一性可分为两种类型：\x0d1、结构专一性\x0d根据酶对底物组成部分选择程度的不同又可分为：\x0d（1）绝对专一性 指酶对底物的要求非常严格,只作用于一种底物,而不作用于其它任何物质.指酶可作用于一类底物.如：脲酶只能催化尿素分解生成氨和二氧化碳,而对尿素的衍生物甲基尿素则不起作用.\x0d如脂肪酶,不仅能催化酯酰甘油水解成甘油和脂肪酸,而且只要底物有羧酸酯键存在,即可发挥作用.\x0d（2）相对专一性 这些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些,可作用一类结构相近的底物.具有相对专一性的酶作用于底物时,对键两端的基团要求程度不同,对其中一个基团要求严格,对另一个则要求不严格,这种专一性称基团专一性（族专一性）.例如,α-D-葡萄糖苷酶不但要求α-糖苷键,并且要求α-糖苷键的一端必须有葡萄糖残基,即α-葡萄糖苷,而对键的另一端R基团则要求不严,因此他可催化α-D-葡萄糖苷衍生物α-糖苷键的水解.\x0d有些酶只作用于底物一定的键,而对键两端的基团并无严格要求,这是另外一种相对专一性,称键专一性,例如酯酶催化酯键的水解,对底物中的R及R‘都没有严格的要求,只是对于不同的酯类,水解速度有所不同.\x0d2、立体异构专一性\x0d当底物具有立体异构时,酶只能对底物的立体异构体中的一种起作用,而对另一种则无作用.\x0d（1）旋光异构专一性 如：D-氨基酸氧化酶只能催化D-氨基酸氧化脱氨.而对L-氨基酸无作用.\x0d（2）几何异构专一性 如：琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸,而不能生成顺丁烯二酸,称为几何异构专一性\x0d为了解释酶作用的专一性,曾提出过不同的假说,早在1894年,Fisher提出：“锁和钥匙学说”,即酶与底物为锁与钥匙的关系,就象一把钥匙插入到一把锁中那样严格,以此说明酶与底物结构上互补性.该学说的局限性不能解释酶的逆反应,如果酶的活性中心是“锁和钥匙学说”学说中的琐,那么这种结构不可能既适合于可逆反应的底物,又适合于可逆反应的产物.1958年Koshland提出“诱导契合”学说当酶分子与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应.近年来X射线晶体结构分析的实验结构也支持这一假说,证明了酶与底物结合时,确有显著的构象变化.因此这种假说比较满意说明了酶的专一性.\x0d（二）高度催化效率\x0d（三）高度不稳定性\x0d绝大多数酶的本质是蛋白质,凡是能使蛋白质变性的因素,如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性.\x0d（四）酶活力的调节控制\x0d酶活力是受调节控制的,它的调节方式很多,包括抑制调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素的调节控制等.